http://3.bp.blogspot.com/-2CULuTQU5uY/TlVltmANShI/AAAAAAAAAGE/SyNhA6IzH-c/s1600/IMGP0923bn.jpg

ENZÍMAS:INTRODUCCIÓN

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PROTEIN PHOSPHATASE 2A (PP2A)

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http://academic.pgcc.edu/~kroberts/Lecture/Chapter%205/05-04_Holoenzyme_L.jpg 7

COENZÍMAS: PARTE DE UNA DIETA BALANCEADA

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ATP:GLUCOSE PHOSPHOTRANSFERASE E.C. 2.7.1.1 2 = Class Name -Transferase 7 = Subclass - Phosphotraserase 1 = Hydroxl group as acceptor 1 = D-glucose as phosporyl group acceptor

EVERYBODY CALLS ME HEXOKINASE

NOMENCLATURA DE PROTEÍNAS

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AMBIENTE CONDUCENTE PARA UNA REACCIÓN

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http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/24/Induced_fit_diagram.svg/450px-Induced_fit_diagram.svg.png

ENZÍMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE AUMNETAN LA TAZA DE LA REACCIÓN

(NO EL EQULIBRIO)

INTERMEDIARIOS

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ENZÍMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE REDUCEN LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN DE UNA REACCIÓN

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ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

ENZÍMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE AUMNETAN LA TAZA DE LA REACCIÓN

TEMP. 298K , PP=1 ATM, [SOLUTO]=1M, pH=7.0

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ENZÍMAS: REDUCCIÓN DE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN ACCELERA S P

INTERMEDIARIOS

PASO LIMITANTE RATE-LIMITING STEP

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S P DESCRITO POR CONSTANTE DE EQUILIBRIO, Keq

R=CONSTANTE DE GAS: 8.315 J/MOL

T= TEMP ABSOLUTA:298K {25OC}

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CONSTANTE DE VELOCIDAD RATE CONSTANT = k RATE EQUATION = V

CANTIDAD DE SUSTRATO QUE REACCIONA POR UNIDAD DE TIEMPO

REACCIÓN DE PRIMER ORDEN:

REACCIÓN DE SEGUNDO ORDEN:

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MENOR ENERGÍA DE ACTIVACIÓN = TASA DE REACCIÓN MAS ALTA RELACIÓN INVERSA Y EXPONENCIAL

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EL PODER CATALÍTICO DE LAS ENZÍMAS

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LA FUENTE DEL PODER CATALÍTICO DE LAS ENZÍMAS

  Rearreglo de enlaces covalentes durante una reacción catalítica.   Reacciones entre grupos funcionales de enzíma y sustrato.   Típicamente, estas reacciones solo ocurren en el sitio actívo.

  Interacciones débiles no-covalentes son críticas para estabilizar la formacion de complejos entre enzíma, sustrato y moleculas complementarias.   La formación de interacciones débiles en el complejo ES es

acompañada por la liberación de pequeñas cantidades de enería libre que en si estabilizan la interacción.

Binding energy ΔGB

  Gran parte del poder catalítico de las enzímas es derivado de la liberación de energía por el establecimiento de interacciones débiles. Contribuye a la especificidad.

  Interacciones débiles estan optimizadas en el estado de transición.

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COMPLEMENTARIEDAD ESTRUCTURAL “LOCK AND KEY”

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COMPLEMENTARIEDAD CON ESTADO DE TRANSICIÓN

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INTERACCIONES DÉBILES ENTRE ENZÍMA Y SUSTRATO PROVEEN UNA GRAN CANTIDAD DE LA FUERZA NECESARIA PARA LA ACTIVIDAD CATALÍTICA DE

LAS ENZÍMAS

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ENERGÍA DE ENLACE PROVEE ESPECIFICIDAD AL ENLACE E-S

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REDUCCIÓN ENTRÓPICA: BENEFICIOS DEL ENLACE ENZÍMA-SUSTRATO

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AJUSTE INDUCIDO (INDUCED FIT) CAMBIOS EN CONFORMACIÓN CUANDO SE ENLAZA EL SUSTRATO

http://chsweb.lr.k12.nj.us/mstanley/outlines/enzymesap/image136.gif

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CATÁLISIS ÁCIDO-BASE: ESPECÍFICA VS. GENERAL

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AMINO ÁCIDOS EN CATÁLISIS GENERAL ÁCIDO-BASE

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CATÁLISIS COVALENTE

ENZÍMA CON GRUPO

NUCLEOFÍLICO

CINÉTICA DE ENZÍMAS VELOCIDAD INICIAL VO

EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO EN LA VO

COMPLEJO ES ES CLAVE PARA ENTENDER EL COMPORTAMIENTO CINÉTICO