Date post: | 12-Jul-2015 |
Category: |
Education |
Upload: | rahmadani-dani |
View: | 4,002 times |
Download: | 6 times |
METABOLISME PROTEIN ASAM AMINO
H2NAminogroup
C
Side chain
R
H
C
O
OH
Carboxylgroup
Non-ionized form
STRUCTUR ASAM AMINO
H
H H H H H HO O O H H O H H O
N C C N NC C C C
H CH3CH2
OH
N-terminus
N C C
CH2
C
O
OH
CH2
N C C
CH
CH3H3C
CH2
OH
H H O
N C C
H H O
N C C
H H O
N C C
CH2
SH
OH
C-terminus
POLYPEPTIDE CHAIN
Menurut Bond (1979), seperti hal hewan-hewan lain ikan membutuhkan komponen-komponen nutrisi seperti protein, karbohidrat, lemak, vitamin, mineral dan air.
Berdasarkan Weatherly et al . (1987) kandungan nutrisi akan berpengaruh pasda tingkah laku, kesehatan, fungsi fisiologis, reproduksi dan pertumbuhan ikan. Zat-zat gizi oleh ikan akan digunakan untuk menghasilkan tenaga, mengganti sel-seltubuh yang rusak, dan juga untuk tumbuh.
Protein merupakan unsur yang sangat dibutuhkan oleh tubuh ikan, terutama untuk menghasilkan energi maupun untuk pertumbuhan(Watanabe, 1988)
Menurut Fujaya (1999), kebutuhan protein untuk ikan berbeda-beda menurut spesiesnya dan pada umumnya berkisar antara 20%--60%
Suprayudi et al . (1994) variasi dan kebutuhan akan protein dipengaruhi oleh jenis ikan, umur ikan, daya cerna ikan, kondisi
lingkungan, kualitas protein, temperatur air, dan sumber protein tersebut.
Ikan, terutama karnivora membutuhkan kandungan protein dalam pakannya mencapai sekitar 300% lebih tinggi dari pada kebutuhan protein pakan untuk hewan darat dan burung (NRC, 1983; Tacon & Cowey, 1985; Zonneveld et al ., 1991; Pillay, 1993)
Tingginya kebutuhan protein pakan bagi ikan disebabkan karena ikan cenderung menggunakan protein sebagai sumber energi dibandingkan karbohidrat dan lemak (Tacon & Cowey, 1985; Halver, 1989).
Protein
Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis, tetapi gliserol dari trigliserida juga dapat digunakan.
Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk memback up sumber glukosa pada saat puasa.
Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk sintesis protein. Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam amino dapat diubah menjadi glukosa melalui jalur yang disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan glukosa baru dari prekursor nonkarbohidrat
Struktur supramolekul
Protein asam nukleat polisakarida lipid
Asam amino nukleotida gula sederhana*) gliserol asam lemak
α- ketoacids ribosa pyruvat(C3) asetat (C2)C3, C4, C5 nitrogen pyruvat (C3)
Karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O) Nitogen (N), fosfor (P), sulfur (S)
Makanan (protein)
Asam Amino
HATI
ASAM KETO
UREA
S. AS SITRATSEL TUBUH
ESENSIAL
Protein dalam
makanan
Asam Amino
A. A dalam darah
A.A. dl HATI (ektrasel)
A.A. Dalam darah A. A. dl Hati (intra sel)
PROTEIN
Senyawa N lain A. A. ektra sel
A. A. intra sel
PROTEIN
A. Keto Asam lemak S
urea
Sik. A. Sitrat A. Keto NH3
pencernaan
absorbsi
karbohidrat lipid protein
Mulut: pencernaan mekanik & cairan ludah (enzim saliva)
poli/oligo/disakarida lipid prot & polipeptida
Lambung: enzim pepsin & lipase; asam lambung (HCl)
poli/oligo/disakarida lipid/trigliserida prot & polipeptida
Usus halus: cairan pankreas (tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase, amilase, lipase, ribonuklease, deoksiribonuklease, kolesterol esterase); cairan empedu/hati; enzim kelenjar usus (aminopeptidase, dipeptidase, sukrase, mltase, laktase, fosfatase,
glukosidase); bakteri usus halus
monosakarida gliserol,as.lemak asam amino (gluk,frukt,galaktosa) as.fosfat
Amino Acids
20 AminoAcids
Note: VariableR Group
Asam amino dalam darah
Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah yang diterima dan jumlah yang digunakan
Proses absorbsi asam amino dalam dingding usus adalah proses transport aktif yang memelukan energi
Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi asam amino dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada asupan makanan menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan turun kembali setelah 6 jam.
Alanine carries amino groups from muscle to the liver for excretion
Ala
α-keto- glutarate
pyruvate
CO2-
C=O
CH3
Glu
NH4+
glucose
CO2-
+H3N C H
CH3
urea
liver
Alaα-keto- glutarate
muscle protein
pyruvate
CO2-
C=O
CH3
Glu
amino acids
glucose
CO2-
+H3N C H
CH3
muscle blood O
H2N-C-NH2
Reaksi metabolisme asam amino
Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino Kemudian perubahan kerangka karbon
A1. transaminasi : Proses katabolisme asam amino berupa pemindahan gugus amino darisuatu asam amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat, ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga (keto)senyawa tersebut dirubah menjadi asam amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi senyawa keto)
The first step in catabolism of most amino acids is transamination
α-ketoglutarate glutamate
α-keto acid
amino acid
The main function of transamination is to funnel amino groups into a small number of amino acids, particularly Glu & Asp.
Some amino transferases (“transaminases”) are specific for α-ketoglutarate and Glu; others use oxaloacetate and Asp.
CO2-
CO2-
C=OCH2
CH2
CO2-
CO2-
+H3N C H
CH2
CH2
CO2-
+H3N-C-H
R
CO2-
R
C=O
Enzim utama rekasi transaminasi adalah:Alanin transaminase alaninGlutatamat transaminase glutamatA.2 Deaminasi oksidatif:Asam glutamat dapat mengalami deaminasi
oksidatif mengunakan glutamat dehidrogenase, menghasilkan NH4+
NADP NAD sebagai akseptor elektron
The amino groups of glutamic acid and glutamine can be released as ammonia in liver mitochondria
H2ONAD+ or NADP+
Glu
α-keto acids
cellular protein
ingested protein
NADH or NADPH + H+
α-keto-glutarate
CO2-
+H3N C H
R
CO2-
CO2-
C=OCH2
CH2
CO2-
CO2-
+H3N C H
CH2
CH2
CO2-
C=O
Ramino acids
Gln from muscle & other tissue
NH4+ But ammonia is toxic,
particularly to neural tissue. Organisms must get rid of it.
CONH2
CO2-
+H3N C H
CH2
CH2
transaminases
glutamate dehydrogenase
NH4+
Pembentukan Asetil koenzim A
Merupakn senyawa penghubung antra metabolisme asam amino dengan sikulus asam sitrat(merubah menjadi energi)
1. jalur asam piruvat
2. jalur asam asetoasetat
AMINO ACID DEGRADATION INTERMEDIATESAMINO ACID DEGRADATION INTERMEDIATES
CO2
CO2
Pyruvate
Acetyl-CoA Acetoacetate
Citrate
Isocitrate
α-ketoglutarateSuccinyl-CoA
Fumarate
Oxaloacetate
CitricAcidCycle
CO2
Glucose
Ala SerCys Thr*Gly Trp*
Ile*Leu•
Lys•
Thr*
Leu• Trp*Lys• Tyr*Phe*
AsnAsp
AspPhe*Tyr*
Ile*MetVal
Arg HisGlu ProGln
Glucogenic
Ketogenic
* Both Glucogenic and Ketogenic
• Purely Ketogenic
JALUR BIOKIMIA PRODUKSI ENERGI
Most mammals convert amino-acid nitrogen to urea for excretion
NH4+
ammonium ion
uric acid
H2N-C-NH2 urea
O
NH4+
O
O
HN
NH
NH
NH
O
most terrestrial vertebrates
birds & reptilesfish & other aquatic vertebrates
Some animals excrete NH4
+ or uric acid.
amino acidsThe carbon chains are broken down to molecules that feed into the TCA cycle.
AMINO ACID BIOSYNTHESIS OVERVIEW(USE OF COMMON INTERMEDIATES)
GLUCOSE GLUC-6-PHOSPHATE RIB-5-PHOS→ HIS ↓ ↓ 3-PHOSPHOGLYCERATE SERINE ↓ ↓
↓ GLYCINE E-4-PHOS + PEPCYSTEINE
↓ ↓ PHE→TYR PYRUVATE ALA TRP ↓ VAL
CITRATE LEU, ILE ↓
OXALOACETATE, α-KETOGLUTARATE ASP, ASN, GLU, GLN, PRO, ARG, LYS, THR, MET
Biosintesa protein
DNA RNA Protein
Replikasi
transkripsi translasi
RNA terdiri atas : mRNA (mesenger RNA)(5%)
rRNA (ribosomal RNA) (70%)
t RNA ( transfer RNA
Copyright 2008 John Wiley & Sons, Inc.
Protein Synthesis
6-18
Gene expressionGene expression: information coded in a gene is used to : information coded in a gene is used to synthesize a product—a protein or a molecule of RNA.synthesize a product—a protein or a molecule of RNA.
H2N
H
H
C CO
OH
Carboxylgroup
H2N
H
CH3
C CO
OHAminogroup
H2N
H
H
C
O
C N CC
HH
CH3
OH
O
Peptidebond
+ H2O+
FORMATION OF A DIPEPTIDE BY WAY OF A PEPTIDE BOND
H
H H H H H HO O O H H O H H O
N C C N NC C C C
H CH3 CH2
OH
N-terminus
N C C
CH2
C
O
OH
CH2
N C C
CH
CH3H3C
CH2
OH
H H O
N C C
H H O
N C C
H H O
N C C
CH2
SH
OH
C-terminus
H2N
H
H
C CO
OHCarboxylgroup
H2N
H
CH3
C CO
OHAminogroup
H2N
H
H
C
O
C N CC
HH
CH3
OH
O
Peptidebond
+ H2O
H2N Gly Ala Ser Asp
N-terminus
21 3 54 6 7 8
Phe Val Tyr Cys
C-terminus
COOH
+
SUMMARY OF PROTEIN STRUCTURE
TABLE 3.2 A Summary of Protein Structure
Level Description
Primary
Secondary
Tertiary
The sequence ofamino acids
Formation ofα-helices and β-pleated sheets
Overall three-dimensional shape of a polypeptide
Quaternary Shape produced bycombinations ofpolypeptides
Stabilized by:
Peptide bonds
Hydrogen bonding betweenpeptide groups along thepeptide backbone
Bonds and other interactionsbetween R-groups, or between R-groups and thepeptide backbone
Bonds and other interactionsbetween R-groups, and between peptide backbonesof different polypeptides
Gly Ser Asp Gls
Example: Hemoglobin
PROTEIN STRUCTURE
Several common functional groups in a single biomolecule.