BIOMOLÉCULAS O MACROMOLÉCULAS NATURALES
1. Carbohidratos.
2. Lípidos.
3. Proteínas.
4. Ácidos nucleicos.
Como punto común en su mayoría presentan átomos
de C, H, O y N.
CARBOHIDRATOS (C, H, O)
• Son los llamados azúcares o glúcidos.
• SON DE TIPO ORGANICAS
Funciones:
1. Energéticos de forma inmediata
2. Almacenamiento de energía
3. Estructurales, en membranas celulares y de
organelos.
4. Reconocimiento entre células.
CLASIFICACIÓN DE LOS AZÚCARES
1. Monosacáridos: azúcar más pequeño (uno)
2. Disacáridos: unión de 2 azúcares pequeñas
3. Oligosacáridos: unión de cerca de 10 azúcares.
4. Polisacáridos: unión de cerca de 100 azúcares.
MONOSACARIDOS
• Glucosa : 6C
• Fructosa: 6C, azúcar de la fruta
• Galactosa: 6C
• Ribosa: 5C
• Desoxirribosa: 5C
DISACARIDOS
• SACAROSA : GLUCOSA – FRUCTOSA
(azúcar de mesa)
• LACTOSA: GLUCOSA – GALACTOSA
(azúcar de la leche)
• MALTOSA: GLUCOSA-GLUCOSA
POLISACARIDOS
• ALMIDON: aprox. 100 glucosas (tejido vegetal)
• CELULOSA: aprox. 100 glucosas (tejido vegetal)
• GLUCOGENO: aprox. 100 glucosas (tejido animal)
DISACÁRIDO
FUNCIONES
• El almidón es un azúcar que deriva de lafotosíntesis y que se almacena en la raícescomo alimento de reserva.
• La celulosa es también un derivado de lafotosíntesis, pero se utiliza para fabricar lapared celular de plantas ya que es insolubleen agua.
• El glicógeno es un azúcar de reserva en lostejidos animales (músculo e hígado).
DATO CURIOSO…
Muchos alimentos tienen almidón, y se les
puede reconocer dicha sustancia usando
LUGOL (reactivo que reconoce el almidón
volviéndose de color oscuro en el alimento).
¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS?
• Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor
dulce.
• Los aminoácidos se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• De los 20 aminoácidos conocidos, 8 resultanindispensables (o esenciales) para la vida humana.
• Otros 2 resultan "semi-indispensables".
• Son estos 10 aminoácidos los que requieren serincorporados al organismo en su alimentación.
• Los aminoácidos esenciales más problemáticos sonel triptófano, la lisina y la metionina. Es típica sucarencia en poblaciones con ciertas dietas dealimentación.
LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO
Enlace peptídico: es un enlace covalente que se estableceentre el grupo carboxilo de un aminoácido (Aa) y el grupoamino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de unamolécula de agua.
Para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando yformando cadenas de longitud y secuencia variable.
¿Cómo se les denomina?
Dipéptido si el nº de Aa es 2
Tripéptido si el nº de Aa es 3
Tetrapéptido si el nº de Aa es 4
Oligopéptido si el nº de Aa es menor de 10
Polipéptido (cadena
polipeptídica)
si el nº de Aa es mayor de 10
Estructuración de las Proteínas: ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Es la disposición de la secuencia de aminoácidosen el espacio.
• Los aminoácidos, a medida que van siendoenlazados durante la síntesis de proteínas y graciasa la capacidad de giro de sus enlaces, adquierenuna disposición espacial estable, la estructurasecundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
• La alfa-hélice
• La conformación beta
Estructuración de las Proteínas: ESTRUCTURA TERCIARIA
Facilita solubilidad en agua y así realizar funcionesde transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Se mantiene estable debido a enlaces entre losradicales R de los aminoácidos. Aparecen variostipos de enlaces:
• el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tieneazufre.
• los puentes de hidrógeno.
• las interacciones hidrófobas.
Estructura
Secundaria plegarse sobre
sí misma
Conformación
Globular
Dominio: es la unidad fundamental de la estructura terciaria. Es la
cadena polipeptídica o parte de la cadena polipeptídica quetiene un plegamiento propio e independientemente del resto de
la proteína.
Estructura
SecundariaDominio(s)
Estructura
Terciaria
Una sola cadena polipeptídica.
Estructuración de las Proteínas: ESTRUCTURA CUATERNARIA
Estructura que surge de la unión, mediante enlaces
débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar
un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero.
Desnaturalización o Denaturación
Proteína
Normal
Proteína
Denaturada
- Pierde E. Terciaria.- Interactúa con
disolvente.- Puede precipitar.
Denaturación
Renaturación
Condiciones iniciales
- Cambio de temperatura- Cambio de pH
Clasificación de las Proteínas
Holoproteínas: formadas únicamente por
aminoácidos.
Heteroproteínas: formadas por un componente
proteico y uno no proteico denominado grupo
prostético.
Recomendación de Salud
• Las proteínas animales a partir de carnes, aves opescados ingerimos también todos los desechos delmetabolismo celular presentes en esos tejidos(amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no pudoeliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestosactúan como tóxicos en nuestro organismo.
• En el metabolismo de los vegetales no estánpresentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos dela carne se pueden evitar consumiendo las proteínas deorigen animal a partir de huevos, leche y sus derivados.En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos ylos lácteos a las carnes, pescados y aves.
PROTEÍNAS
La mayor parte del cuerpo delos seres vivos son proteínas.
Forman el esqueleto celular yregulan el metabolismo.
Las uñas, el pelo, los músculos,la hemoglobina, los anticuerpos,algunas hormonas y las enzimasson proteínas.
En esta cadena cada colorrepresenta un aminoácido
AMINOÁCIDOS
En los seres vivos se encuentran 20 aminoácidos con los que se
pueden formar cientos de proteínas diferentes, al alterar su
secuencia lineal.
Además de la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena,las proteínas tienen una organización espacial característica.
Pueden ser espirales o aplanadas, compactas o alargadas.