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| Date post: | 05-Feb-2018 |
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Conjunto total de las reacciones químicas que ocurren en
un organismo
Rutas metabólicas- La modificación de una molécula
inicial hasta convertirla en un producto especifico
Enzyme 1 Enzyme 2 Enzyme 3
D C B A Reaction 1 Reaction 3 Reaction 2
Starting molecule
Product
Metabólismo-Reacciones metabólicas
Todos los procesos celulares requieren energía
Rutas Catabólicas- Liberación de energía por rompimiento
de moléculas
Respiración celular
Trabajo mecánico- Movimiento celular, Separación de cromosomas
Rutas anabólicas-Biosíntesis
Síntesis de compuestos orgánicos
Síntesis de proteínas a partir de aminoácidos
Metabólismo-Reacciones metabólicas
Bioenergética- Flujo de energía através de los organismos
vivos
Energía- Capacidad para producir un cambio:
Movimiento de la materia en contra de fuerzas opuestas
(trabajo)
Producir re-arreglos en la materia
Metabólismo- Energía y Bioenergética
Energía cinética – energía del movimiento
lumínica
térmica
Energía potencial – energía almacenada
debido a su posición o estructura
química
Tipos de energía
Conversión de energía
Bioluminiscencia
Conversión de energía
Subir convierte energía cinética
del movimiento muscular en
energía potencial
Menos energía potencial
en agua que en la plataforma.
Energía Cinética Energía Potencial
Conversión de Energía
http://ga.water.usgs.gov/edu/hyhowworks.html
Conversión de energía
Flujo de energía
Flujo de energía
Estudio de la energía y sus transformaciones.
Sistema – parte del universo bajo estudio
Alrededores – el resto del universo aparte del sistema
Alrededores
Sistema
Termodinámica- Bioenergética
Sistema cerrado - no
intercambia energía o
materia con sus
alrededores.
Sistema abierto – tiene la
capacidad de intercambiar
materia y energía con sus
alrededores.
Sistemas termodinámicos
(a) An isolated hydroelectric system
∆G < 0 ∆G = 0
(b) An open hydroelectric system ∆G < 0
∆G < 0
∆G < 0
∆G < 0
(c) A multistep open hydroelectric system
Alcanza equilibrio
NO Alcanzan equilibrio
(a) First law of thermodynamics
(b) Second law of thermodynamics
Chemical energy
Heat
CO2
H2O
+
Leyes de termodinámica
Para cada cambio físico o
químico, la cantidad total de
energía en el Universo
permanece constante.
La energía puede ser transferida
o transformada (cambiar de una
forma a otra).
La energía no se crea ni se
destruye.
Principio de conservación de energía
Primera Ley de Termodinámica
Leyes de termodinámica
Energía química Energía cinética
Calor
Cada transferencia o transformación aumenta el
desorden debido a la perdida de energía útil
Entropía- Medida del desorden
Leyes de termodinámica
Cada proceso o reacción que ocurre espontáneamente
aumenta la entropía del universo.
Segunda Ley de Termodinámica
Inversión constante de energía mantiene el orden en el
sistema. Aumenta orden local disminuye orden universal
Organismos vivos - Orden
Segunda Ley de Termodinámica
Segunda Ley de Termodinámica
Para que un proceso ocurra por si solo sin necesidad de
aplicar energía externa debe aumentar la entropía del
universo
Espontáneo
Aumento de entropía.
No requiere energía
Segunda Ley de Termodinámica
Reacciones termodinámicamente espontáneas
Medida de cuán posible es que ocurra una reacción.
Medidad de la dirección en la que ocurre una reacción.
Segunda Ley de Termodinámica
Las leyes de termodinámica nos
ayudan a predecir:
¿Qué eventos pueden ocurrir en la naturaleza y cuáles no?
¿Qué eventos ocurren espontáneamente y cuales
necesitan energía?
Leyes de termodinámica
La espontaneidad de un sistema se puede se puede medir
en función de su energía libre
G = H – TS
G – energía libre
H – energía total del sistema
T- temperatura
S- entropía
energía libre = energía total – energía que no es útil para realizar trabajo
Energía del sistema que puede utilizarse para
realizar trabajo cuando la temperatura y la presión
son uniformes.
Leyes de termodinámica-Energía Libre(G) y Metabolismo
G = G estado final – G estado inicial
G < 0 Espontáneo
G > 0 Necesita energía
G = 0 Equilibrio
Los procesos espontáneos disminuyen la
energía libre del sistema.
Metabolismo- Energía Libre (G)
(a) Gravitational motion (b) Diffusion (c) Chemical reaction
• More free energy (higher G)
• Less stable
• Greater work capacity
In a spontaneous change
• The free energy of the system decreases (∆G < 0) • The system becomes more stable
• The released free energy can be harnessed to do work
• Less free energy (lower G)
• More stable • Less work capacity
Metabolismo- Energía Libre (G)
Para que ocurra un proceso espontáneamente:
H – liberar energía
S – aumentar la entropía
G = G estado final – G estado inicial
G = H - TS
Metabolismo- Energía Libre (G)
Progress of the reaction
Exergónica
Energy
Amount of
energy
released (∆G<0)
Fre
e en
ergy
Progress of the reaction
Fre
e en
ergy
Energy
Amount of
energy
released (∆G>0)
Endergónica
Metabolismo- Energía Libre (G)
G = G estado final – G estado inicial
Equilibrio G = 0
Necesita energía G > 0
Espontáneo G < 0
Endergónicas
Exergónicas
Metabolismo- Energía Libre (G)
Totalidad de las reacciones químicas que
ocurren en los organismos
Trayectos metabólicos transforman la materia
y la energía
Metabolismo
Trayectos metabólicos
Reacciones químicas
Procesos en los cuales se
rompen o se forman enlaces
causando cambios en la
composición de la materia.
Metabolismo
Anabolismo – síntesis,
consumen energía.
Catabolismo – degradación,
“liberan energía”.
Metabolismo
A + B C
Reactantes Producto
Reacciones químicas y equilibrio
Metabolismo
La mayoría de las reacciones
químicas (fuera de sistemas
biológicos) son reversibles.
Equilibrio químico (dinámico)
en el cual las concentraciones de
reactantes y productos se han
estabilizado.
La velocidad de formación de
productos es igual a la velocidad
de formación de reactantes.
G = 0
A + B C
Reactantes Producto
Metabolismo
La célula se mantiene en
desequilibrio metabólico.
Metabolismo
Si una célula alcanza equilibrio
metabólico ∆G=0 y ????
C D
Reacción exergónica
G < 0
X Y
Reacción endergónica
G >0
Acoplamiento de reacciones
- transferencia de energía de
reacciones exergónicas (catabólicas)
a reacciones endergónicas
(anabólicas).
Metabolismo
Trabajos principales en la célula
Trabajo químico -Reacciones endergónicas
Trabajo de transporte
Trabajo mecánico (Mov. Muscular)
Respiración celular=- 686kcal/mol
Fotosíntesis =+686kcal/mol
Metabolismo
*Enlaces de alta energía –
altamente inestables
ATP + H2O ADP + Pi
G = -7.3 kcal/mol
Ambiente celular G = -13kcal/mol
Metabolismo- Estructura e hidrólisis ATP
ATP + H2O ADP + Pi Ambiente celular G = -13kcal/mol
Reacción exergónica
¿Para qué puedo usar la energía liberada?
La reacción de hidrólisis de ATP se puede acoplar a
reacciones cuyo G sea igual o menor que 13kcal/mol.
Metabolismo-ATP
Metabolismo-ATP- Fosforilación
(b) Coupled with ATP hydrolysis, an exergonic reaction
Ammonia displaces the phosphate group, forming glutamine.
(a) Endergonic reaction
(c) Overall free-energy change
P P
Glu
NH3
NH2
Glu i
Glu ADP +
P
ATP +
+
Glu
ATP phosphorylates glutamic acid, making the amino acid less stable.
Glu NH3
NH2
Glu +
Glutamic acid
Glutamine Ammonia
∆G = +3.4 kcal/mol
+ 2
1 Formación de un
intermediario fosforilado
mas inestable
P i ADP +
Energía de catabolismo (Procesos de liberación de energía -exergónica)
Energía para trabajo celular (Procesos de consumo de energía-endergónica)
ATP + H2O
Fosforilación de ADP requiere energía libre que proviene
de reacciones catabólicas.
Ejemplo - Célula muscular activa
10 millones de moléculas de ATP/ segundo/ célula.
ADP + Pi ATP + H2O
G = +7.3 kcal/mol
Metabolismo-Ciclo de ATP
Células musculares < 1min
10 mill ATP/S/célula)
Degradación (hidrólisis) de sucrosa
Catabólica
Exergónica
¿Cuán rápido ocurre?
Metabolismo
Sucrose (C12H22O11)
Glucose (C6H12O6) Fructose (C6H12O6)
Sucrase ∆G=-7kcal/mol
Catalizadores - Aumenta la velocidad de la reacción
Mayoría son proteínas
Se han descrito ribozimas, RNA con función de enzimas.
Enzimas
Fig. 8-14
Progress of the reaction
Products
Reactants
∆G < O
Transition state
EA
D C
B A
D
D
C
C
B
B
A
A
Energía
Energía termal
Enzimas
La enzima acelera la velocidad de la reacción
disminuyendo la energía de activación.
No altera el ∆G de la reacción solo disminuye el tiempo que le
iba a tomar a una reacción espontánea.
EA
Enzimas
Progress of the reaction
Products
Reactants
∆G is unaffected by enzyme
Course of reaction without enzyme
EA
without
enzyme EA with
enzyme is lower
Course of reaction
with enzyme
Son altamente específicas
Especificidad de sustrato. El sustrato (S)
es la molécula sobre la que el enzima ejerce
su acción catalítica.
Complejo enzima sustrato
Especificidad de acción. Cada
reacción está catalizada por un enzima
específico.
Enzimas
E + S ES E + P
Sucrose (C12H22O11)
Glucose (C6H12O6) Fructose (C6H12O6)
Sucrase
estado de transición.
La enzima actúa sobre un sustrato específico.
Sitio activo
Acoplamiento inducido de sitio activo y sustrato
Enzimas
Sitio activo
Enzimas
Fig. 8-17
Substrates
Enzyme
Productos son liberados.
Productos
El sustrato se convierte a producto
El sitio activo puede disminuir la EA y acelerar la reacción.
Actúa como templado para
la orientación del sustrato Causa inestabilidad en el
sustrato produciendo el estado de transición
provee microambiente favorable
Participa directamente en la reacción catalítica
Substrato se mantiene en el sitio activo por interacciones débiles Ej. puentes hidrogeno y enlaces iónicos.
El sitio activo queda disponible para dos moléculas nuevas de sustrato.
Enzyme-substrate complex
5
3
2
Substrato entra en el sitio
activo; la enzima cambia su
forma de manera que el sitio
activo se acople completamente
al sustrato (induced fit).
1
6
4
Enzimas
Sitio activo centro de catálisis
Mecanismos
Actúa como templado, coloca sustratos en la orientación
correcta.
Produce distorsión en el sustrato. Facilita formación de
estado de transición
Provee un microambiente adecuado (ej. Grupos R
ácidos)
Participa directamente de la reacción.
Enzimas
Cinética
Velocidad inicial, depende de la concentración
inicial de sustrato.
Saturación
Enzimas
Aumento en movimiento de moléculas y aumenta la probabilidad de
encuentro entre sustrato y enzima
Umbral de temperatura - se inhibe la enzima por rompimiento de
interacciones (Puentes hidrogeno, enlaces iónicos), la enzima se
desnaturaliza
Enzimas- Efecto de Temperatura
Optimal temperature for enzyme of thermophilic
(heat-tolerant) bacteria
Optimal temperature for typical human enzyme
(a) Optimal temperature for two enzymes
Rate
of r
eacti
on
Temperature (ºC)
0 20 40 80 60 100
Cada enzima tiene una
temperatura optima- ocurre
la conversión mas rápida de
reactivos a productos
El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que
pueden variar con el pH.
La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede
provocar modificaciones en la conformación de la enzima.
El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Enzimas- Efecto de PH R
ate
of r
eacti
on
(b) Optimal pH for two enzymes
Optimal pH for pepsin (stomach enzyme)
Optimal pH for trypsin (intestinal enzyme)
pH
5 4 3 2 1 0 6 7 8 9 10
La mayoría tiene valores
óptimos entre 6-8.
La pepsina del estómago,
presenta un óptimo a pH=2,
Fosfatasa alcalina del
intestino un pH= 12
Enzimas-Cofactores
Estructuras no proteícas que ayudan en la actividad
catalítica de ciertas enzimas
Cofactor- Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
Zn, Fe, Cu en forma iónica
Coenzima- Cuando es una molécula orgánica.
Vitaminas( Ej. Riboflavina, tiamina y acido fólico)
(a) Normal binding (c) Noncompetitive inhibition (b) Competitive inhibition
Noncompetitive inhibitor
Active site Competitive inhibitor
Substrate
Enzyme
Regulación
Inhibición irreversible- enlaces covalentes
Inhibición reversible- interacciones débiles
Inhibidores competitivos – parecidos al sustrato normal,
compiten por el sitio activo.
Inhibidores no competitivos – se enlazan a una región diferente
del sitio activo, cambia la conformación de la enzima y el sustrato
no puede enlazarse al sitio activo.
Enzimas
Antibióticos- Penicilina
Control del metabolismo
Regulación estricta sobre los
trayectos metabólicos:
Controlando cuando y en dónde
se activan las distintas enzimas.
“prendiendo o apagando”
genes que codifican para las
enzimas.
Regulación enzimática
Enzimas- Regulación de actividad enzimática
Enzimas alostéricas
Activadores alostéricos
– se enlazan al sitio
alostérico y estabilizan la
conformación activa de
la enzima.
Inhibidores alostéricos
– se enlazan al sitio
alostérico y cambian la
conformación de la
enzima inactivándola. (a) Allosteric activators and inhibitors
Inhibitor Non- functional active site
Stabilized inactive form
Inactive form
Oscillation
Activator
Active form Stabilized active form
Regulatory site (one of four)
Allosteric enzyme with four subunits
Active site (one of four)
Enzimas- Regulación de actividad enzimática
(b) Cooperativity: another type of allosteric activation
Stabilized active form
Substrate
Inactive form
Enzimas alostéricas
Cooperatividad – En una enzima compuesta de varias unidades
una sola molécula de sustrato en una de sus unidades puede
cambiar la conformación general de la enzima de manera que
aumente la afinidad por otras moléculas de sustrato. (Ej-Hemoglobina,
aunque no es una enzima exhibe el mismo comportamiento).
Enzimas- Regulación de actividad enzimática
Inhibición por Retroalimentación
Producto final actúa como
inhibidor alostérico de su propia
ruta metabólica
Previene el malgasto de recursos
en material que no se necesita
Intermediate C
Feedback inhibition
Isoleucine used up by cell
Enzyme 1 (threonine deaminase)
End product
(isoleucine)
Enzyme 5
Intermediate D
Intermediate B
Intermediate A
Enzyme 4
Enzyme 2
Enzyme 3
Initial substrate (threonine)
Threonine in active site
Active site available
Active site of enzyme 1 no longer binds threonine; pathway is switched off.
Isoleucine binds to allosteric site
Enzimas- Regulación de actividad enzimática
